эластин

эластин представляет собой структурный белок, который участвует в создании соединительной ткани легких, кровеносных сосудов и кожи. В отличие от коллагена, который также содержится в соединительной ткани, он очень эластичен. Молекулы эластина соединяются друг с другом во внеклеточной области.

Что такое эластин?

Все позвоночные содержат волокнистый белок эластин. Это структурный белок, который отвечает за формирование таких важных органов, как легкие, кровеносные сосуды или кожа. Вместе с коллагеном он образует соединительную ткань этих органов.

Свойства эластина и коллагена дополняют друг друга. Эластин, как следует из названия, очень эластичен в отличие от коллагена. Это делает соединительную ткань кожи, легких и кровеносных сосудов эластичной и податливой. Функции этих трех органов требуют постоянного изменения размера. Эластин в основном состоит из аминокислот аланина, глицина, пролина, валина, лизина, лейцина и изолейцина. Внутри молекулы чередуются гидрофобные и гидрофильные участки.

Характерные единицы четырех аминокислот аланина, пролина, глицина и валина повторяются в каждом гидрофобном домене. Гидрофильные участки в основном содержат лизин. Остаток лизина окисляется до аллизина под действием фермента лизилоксидазы. Концевая аминогруппа заменена карбоксильной группой. Остатки лизина различных белковых цепей объединяются друг с другом с образованием кольцеобразного десмозина и, таким образом, сшивают различные цепи друг с другом.

Функция, эффект и задачи

Как структурный белок в соединительной ткани эластин отвечает за обеспечение формы и эластичности легких, кровеносных сосудов и кожи. Все три органа зависят от гибкости соединительной ткани. Они подвержены постоянному изменению объема.

В качестве структурного белка соединительная ткань содержит в основном коллаген. Он устойчив к разрыву, но был бы слишком жестким как единственный конструктивный элемент. Только сочетание свойств эластина и коллагена позволяет соединительной ткани стать эластичной и в то же время устойчивой к разрыву. Основным строительным блоком эластина является тропоэластин. Тропоэластин состоит из чередующихся гидрофобных и гидрофильных доменов. Его приблизительная молекулярная масса составляет 72 килодальтона. Единицы тропоэластина соединяются друг с другом по остаткам лизина.

Хотя тропоэластин растворим в воде из-за его множества гидрофильных доменов, растворимость в воде сшитого полимера сводится на нет. Тропоэластин образуется внутри клеток и достигает внеклеточной области посредством мембранного транспорта. Здесь происходит объединение в сеть основных строительных блоков, при этом в точках сети формируются кольцевые десмозиновые блоки. В образовании десмозина всегда участвуют три остатка аллизина и один остаток лизина. Поскольку аллизин является продуктом окисления лизина, четыре остатка лизина в конечном итоге связаны друг с другом.

Такая форма соединения придает эластину особую эластичность. Сшивание также защищает эластин от денатурации и деградации почти всеми протеазами. Однако фермент эластаза является исключением - это единственная протеаза, способная расщеплять эластин. Таким образом разрушаются эластины, попавшие в организм с пищей.

Образование, возникновение, свойства и оптимальные значения

Как уже было сказано, эластин - необходимый компонент соединительной ткани легких, сосудов и кожи. Это затрагивает всех позвоночных. Основной строительный блок тропоэластин трудно обнаружить в тканях животных. После превращения остатков лизина в аллизин под действием лизилоксидазы три остатка аллизина сразу же перекрестно сшиваются с одним остатком лизина. Эластин встречается почти исключительно в сетевой форме.

Тем не менее обнаружение тропоэластина в экспериментах на животных путем ингибирования синтеза лизилоксидазы было успешным. Если этот фермент отсутствует, не происходит превращения лизина в аллизин и, следовательно, образования эластина. Благодаря устойчивости эластина к расщеплению протеазами кожа, легкие и кровеносные сосуды идеально защищены. Деградационный эффект эластазы ограничивается ингибиторами эластазы.

Заболевания и расстройства

Мутации в гене ELN могут вызывать наследственные заболевания, при которых изменяется структура эластина. При так называемом дерматохалазисе наблюдаются изменения соединительной ткани, которые проявляются в неэластичной дряблой коже, которая провисает в складках.

Заболевание может быть как приобретенным, так и наследственным. Наблюдаются семейные скопления. Помимо многих других симптомов, эта слабость соединительной ткани также встречается при синдроме Вильямса-Бёрена. Это тоже наследственная структурная аномалия эластина. Причина этого заболевания - мутация на хромосоме 7. Кроме того, существует также врожденный стеноз аорты, в основе которого лежит нарушение структуры эластина. Основная артерия сердца сужена. Отток крови из левого желудочка в кровоток задерживается.

Сердечная недостаточность возникает в долгосрочной перспективе. От пяти до шести процентов всех врожденных пороков сердца составляют врожденные стенозы аорты. Некоторые формы синдрома Элерса-Данлоса также считаются пороками эластина. Это заболевание характеризуется чрезмерно растягивающейся кожей, которая называется резиновой кожей. Слабость соединительной ткани затрагивает многие органы, включая сердце и пищеварительный тракт. Синдром обычно наследуется по аутосомно-доминантному признаку.

При так называемом синдроме Менкеса, помимо многих других симптомов, имеется также слабая соединительная ткань, причину которой следует искать в нарушенном синтезе эластина. Собственно для синдрома Менкеса характерно нарушение всасывания меди в организме. Однако медь является кофактором многих ферментов. Среди прочего, это также включает лизилоксидазу. Без меди фермент неэффективен. Преобразование остатков лизина в аллизин больше не происходит. В результате сшивание остатков лизина с десмозином больше не может функционировать.